2019-11-06
分子生物学前沿论坛 | 邱健教授做客分子生物学前沿论坛
//评论数 //参与数

2019年11月1日下午,应殷平教授邀请邱健教授做客生科院分子生物学前沿论坛,于作物遗传改良国家重点实验室C203会议室带来了题为“Protein Translocation  Across  Mitochondrial  Outer  Membrane ”的报告,蛋白质研究团队全员参加此次学术报告,此次报告还吸引了众多其他院系师生参加。

邱健教授一直研究线粒体、中心粒的生物合成、相互作用、功能调控及其与疾病的联系,这次报告主要介绍了线粒体外膜蛋白(TOM)如何介导靶标蛋白定位在线粒体以及如何监测线粒体中beta-桶膜蛋白是如何折叠的。线粒体是细胞的能量转换器,为细胞提供新陈代谢所需的能量,对于细胞生存至关重要。线粒体由两层膜包被,外膜中容纳有一些具有β-barrel结构的特征性蛋白。这些蛋白质延伸穿过外膜,对蛋白质和代谢产物运输至线粒体内起至关重要的作用。这些蛋白质在细胞溶质中首先以前体形式存在,只有进入到线粒体内它们才会形成成熟的桶装结构。一般情况下,线粒体蛋白的翻译后转运主要经历3个过程:外膜蛋白(TOM)对靶标蛋白的识别、靶标蛋白的定位、靶标蛋白的正确折叠。不论靶标蛋白是定位在线粒体外膜、膜间隙、内膜还是线粒体基质,首先发生的过程就是靶标蛋白N端的前导肽序列被外膜蛋白(TOM)识别,通过自身的β-barrel孔道进入线粒体,进而完成后续的转运。在这个过程中,β-barrel的正确折叠对靶标蛋白的转运是必需的,那么β-barrel的正确折叠和哪些因素有关呢?通过同位素标记合成的precursor以及对TOM旁边的SAM蛋白中一系列Cysteine的点突变,可以判断出SAM对于TOM中的β-barrel的正确折叠是必需的,而且在后续的一系列交联实验中,发现TOM和SAM并不是人们之前认为的独立的蛋白质机器,它们通过Tom22连接到一起,如果没有Tom22,TOM和SAM之间就会缺失分子桥,这将严重地阻碍β-barrel结构的形成。报告结束后,邱健教授就师生们所提出的问题一一作答并做深入交谈。


报告人简介:邱健,博士生导师,中南大学湘雅医院精准分子医学研究所教授,2005年本科毕业于中南大学,2008年获得中国科学院武汉病毒研究所硕士学位,2013年获得德国福莱堡大学理学博士学位,随后分别在福莱堡大学与瑞士洛桑联邦理工学院(EPFL)开展博士后研究,2019年回国组建实验室,获得湖湘高层次人才聚集创新团队。邱健教授一直研究线粒体、中心粒的生物合成、相互作用功能调控及其与疾病相关的联系,相关研究成果发表在CellNatureScience 等国际顶级期刊上。

(通讯员:吴燕)